ENZIM

Enzim adalah golongan protein yang berfungsi sebagai katalisator untuk reaksi-reaksi kimia didalam sistem biologi dan banyak terdapat dalam sel hidup. Sintesis enzim terjadi di dalam sel dan sebagian besar enzim dapat diperoleh dengan ekstraksi dari jaringan tanpa merusak fungsinya.

            Sebagai katalisator enzim berbeda dengan dengan katalisator organik dan anorganik sederhana yang umumnya dapat mengkatalisis berbagai reaksi kimia. Enzim mempunyai spesifitas yang sangat tinggi baik sebagai reaktan (substrat) maupun jenis reaksi yang dikatalisiskan. Pada umumnya suatu enzim hanya mengkatalisis satu jenis reaksi dan bekerja pada suatu substrat tertentu. Kemudian enzim dapat meningkatkan laju reaksinya yang luar biasa tanpa pembentukan produk samping dan molekul berfungsi dalam larutan encer pada keadaan biasa (fisiologis) tekanan, suhu dan pH normal. Hanya sedikit katalisator biologis yang berfungsi sedemikian.

Klasifikasi Enzim yaitu :

1.  Oksidoreduktase : kelompok enzim yang berperan dalam reaksi oksidasi dan reduksi.

2. Transferase : kelompok enzim yang berperan pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa ke senyawa lain.

3.  Hidrolase : kelompok enzim yang berperan dalam reaksi hidrolisis.

4.  Liase : kelompok enzim yang mengkatalisis reaksi adisi atau pemecahan ikatan rangkap.

5.  Isomerase : kelompok enzim yang mengkatalisis perubahan konfirmasi molekul.

6.  Ligase : kelompok enzim yang mangatalisis pembentukan ikatan kovalen.

Ada dua komponen enzim, yaitu :

1.  Protein sebagai pembawa yang disebut apoenzim.

2.  Gugus sebagai pembawa sifat katalitiknya disebut koenzim. Dalam koenzim, terletak daya kerja yang spesifik. Oleh karena itu, enzim disebut juga biokatalisator yang spesifik. Enzim dapat aktif jika apoenzim bergabung dengan koenzim yang disebut holoenzim. Koenzim biasanya berupa zat organic terentu, sedangkan koenzim yang berupa logam disebut kofaktor.

Banyak faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim. Beberapa diantarnya adalah sebagai berikut (Sirajuddin, 2010) :

1.  Pengaruh Suhu

Setiap enzim mempunyai suhu optimum, yiaytu ssuhu di mana enzim memiliki aktivitas molekul yang maksimal. Enzim dalam tubuh manusia mempunyai suhu optimal sekiat 37⁰C. Di bawah atau di atas suhu optimum, aktivitas enzim menurun. tetapi enzim tidak aktif. Jika suhu dinaikkan, maka aktivitas enzim meningkat. Namun, kenaikan suhu yang cukup besar dapat menyebabkan enzim mengalami

denaturasi. Dan mematikan aktivitas katalisisnya.

Pada suhu sangat rendah atau suhu mendekati titik beku tidak merusak enzim hanya saja aktivitas enzim dapat terhenti secara reversible. Kenaikan suhu lingkungan akan meningkatkan energi kinetik enzim dan frekuensi tumbukan antara molekul enzim dan substrat, sehingga enzim menjadi aktif.

Pada suhu dimana enzim masih aktif, umumnya kenaikan suhu 10⁰ C menyebabkan kecepatan reaksi enzimatis bertambah 1,1 sehingga 3,0 kali lebih besar. Bila suhu ditingkatkan terus, maka enzim akan mengalami denaturasi sehingga aktivitas kataliknya terhenti. Sebagian besar enzim memiliki suhu optimum 30⁰ C sampai 40⁰ C dan mengalami denaturasi secara irreversible pada pemanasan di atas suhu 60⁰ C.

2.  Pengaruh pH

Enzim bekerja pada pH tertentu dan umumnya tergantung pada pH lingkungannya.  Enzim menunjukkan aktivitas maksimal pada pH optimum, umumnya antara pH 6-8,0. Setiap enzim mempunyai pH optimum yang khas. pH optimum enzim umumnya adalah sekitar pH jaringan dimana enzim berada. Beberapa enzim ada yang pH nya tinggi dan ada pula yang rendah. Enzim bekerja pada kisaran pH tertentu Jika pH rendah atau tinggi, maka dapat menyebabkan enzim mengalami denaturasi, sehingga menurunkan aktivitasnya.

3.  Pengaruh konsentarsi enzim

Pada konsentrasi substart tertentu, bertambahnya konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis. Dengan kata lain, kecepatan reaksi enzimatis (V) berbanding lurus dengan konsentrasi enzim (E) sampai batas tertentu, sehingga reaksi mengalami kesetimbangan. Pada saat setimbang, peningkatan konsentrasi enzim sudah tidak berpengaruh.

4.  Pengaruh konsentrasi substart

Pada konsentrasi enzim yang tetap, penambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi enzimatis sampai mencapai kecepatan maksimum yang tetap. Penambahan substrat setelah kecepatan maksimum tidak berpengaruh lagi, sebab telah melampaui titik jenuh enzim.

5.  Pengaruh inhibitor

Hambatan yang dilakukan suatu inhibitor dapat berupa hambatan reversible atau tidak reversible. Hambatan tidak reversible pada umumnya disebabkan oleh terjadinya proses destruksi atau modifikasi sebuah gugus fungsi atau lebih yang terdapat dalam molekul enzim. Hambatan reversible dapat berupa hambaatan bersaing dan hambatan tidak bersaing.

Hambatan bersaing disebabkan oleh adanya molekul yang mirip substrat, yang dapat pula membentuk kompleks. Hambatan tidak bersaing tidak dipengaruhi oleh adanya konsentrasi substart dan inhibitor yang melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing.

Aktivitas Enzim

Terjadinya penurunan aktivitas enzim dapat dilihat dari hasil hidrolisis substrat yang dikatalisis. Misalnya hidrolisis amilum oleh enzim amilase, amilum akan diubah menjadi bentuk yang lebih sederhana. yaitu amilum terhidrolisis menjadi maltosa atau glukosa Hasil hidrolisis dapat dibuktikan dengan uji Benedict dan uji iodium.

Pereaksi benedict dapat bereaksi positif pada monosakarida seperti laktosa, maltosa, glukosa dan gula-gula pereduksi lainnya. Dan menunjukkan hasil negatif pada disakarida (Sukrosa) dan polisakarida (amylum). Hasil positif dapat terlihat dengan perubahan larutan setelah ditambah pereaksi benedict menjadi hijau-kuning dan endapan merah bata. Sedangkan negatif larutan berwarna biru. Pada benedict Bila positif, berarti amilum terhidrolisis, sehingga dapat diasumsikan enzim memiliki aktivitas tinggi. Sebaliknya, bila hasil negatif, berarti amilum tidak terhidrolisis karena enzim tidak aktif atau mengalami penurunan aktivitas.

Pada uji iodium hasil hidrolisis dapat dilihat dari reaksi iodium dengan hasil hidrolisa berupa perubahan warna :

DAFTAR PUSTAKA

Campbell, Reece, Mitchell. 2008. Biology Fifth Edition. Jakarta : Penerbit Erlangga.

Fessenden, dkk. 2008. Kimia Organik Jilid 2. Jakarta : Erlangga.

Lehninger. 2008. Dasar-Dasar Biokimia Jilid 1. Jakarta : Erlangga.

Panil, Zulbadar. 2008. Memahami Teori dan Praktik Biokimia Dasar Medis. Jakarta : Buku Kedokteran EGC.

Poedjiadi, A. 2008. Dasar-Dasar Biokimia. Penerbit UI-Press: Jakarta.